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近日，中国科学院分子植物科学卓越创新中心团队，解析了c4植物光合碳浓缩系统叶绿体膜四碳二羧酸转运蛋白dit1/2的高分辨率三维结构，阐释了其底物选择性识别和转运的分子机制与进化历程，为理解c4光合作用提供了分子见解。
c4植物拥有高效的co2浓缩机制（ccm），细胞特异性表达的二羧酸转运蛋白dit1/2是c4植物ccm功能实现的关键。当前，dit蛋白如何选择性识别底物，以及如何实现na 非依赖性跨叶绿体膜转运，仍是待解的科学问题。
研究团队对多种植物来源的dit蛋白进行异源表达尝试，发现拟南芥来源的dit蛋白（atdit）在异源表达体系方面表现更优。研究利用冷冻电镜技术，解析了atdit1与atdit2.1分别结合不同底物以及处于不同构象的三维结构，揭示了决定底物选择性的分子基础。研究进一步发现，植物dit蛋白利用两个保守的正电荷氨基酸，在空间和静电作用上模拟动物同源蛋白中na 离子的功能，稳定底物结合口袋，实现了不依赖na 的电梯式转运机制。
在追溯dit蛋白的进化轨迹时，研究发现了一个与植物登陆过程密切关联的氨基酸替换，该替换增强了dit1对草酰乙酸的结合能力。dit1作为叶绿体“苹果酸阀”的核心组分，负责在高光胁迫下导出还原力以缓解光抑制。该功能强化或为早期植物适应陆地更强光照环境提供适应性优势。
这一研究深化了关于c4光合核心元件的认知，为未来通过合成生物学手段在c3作物中设计c4光合碳浓缩模块，提供了直接的理论指导和潜在的蛋白工程改造靶点。
相关研究成果在线发表在《植物细胞》（the plant cell）上。研究工作得到国家自然科学基金和中国科学院相关项目等的支持。
dit蛋白参与的植物生理过程及其转运底物